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| Fluoreszenzmikroskopische Aufnahme von Tabakzellen. Links: Zelle mit Ankerproteinen im Endoplasmatischen Retikulum (ER, grün) und abbauenden Enzymen in der Vakuole (rot) ohne die Ausbildung von Immunkomplexen zwischen Anker und Rezeptor. Rechts: Die Ausbildung der Immunkomplexe zum „Festhalten“ (Immobilisierung) des Rezeptors (grün) führt zur Überlagerung der Signale von Rezeptor und abbauenden Enzyme (rot) im ER und beweist die Bindung (Überlagerte Signale sind gelb dargestellt). Abbildung: Peter Pimpl/Universität Tübingen |
Forscher
der Universität Tübingen zeigen durch „Festhalten“ von Rezeptorproteinen
erstmals, wie Pflanzenzellen Proteine transportieren
Der Transport
von Proteinen ist die Grundlage für Teilung, Wachstum und Differenzierung
pflanzlicher Zellen. Zudem dient der Proteintransport auch der Kommunikation
der Zellen miteinander, der Verarbeitung von extrazellulären Signalen und er
ermöglicht es Pflanzen, auf Umwelteinflüsse und Schädlingsbefall zu reagieren.
Mit einer völlig neuartigen Untersuchungsmethode ist es einer Forschungsgruppe
des Zentrums für Molekularbiologie der Pflanzen (ZMBP) der Universität Tübingen
gelungen, einen zentralen Bestandteil dieser hochkomplexen Transportprozesse in
Pflanzenzellen aufzuklären. Die Ergebnisse wurden am Montag im Fachjournal Nature
Plants veröffentlicht, DOI: 10.1038/nplants.2016.17
Ein Teil der
Signalverarbeitung in Pflanzenzellen erfolgt durch den Abbau von Proteinen in
der zentralen Vakuole, dem größten Organell der Zelle. Um diese Aufgabe
erfüllen zu können, muss die Vakuole ständig mit abbauenden Enzymen versorgt
werden. Diese werden zunächst in einem spezialisierten Raum der Zelle, dem
endoplasmatischen Retikulum (ER), hergestellt und dann zur Vakuole
transportiert. Dieser Transport verläuft über verschiedene Zwischenstationen:
den Golgi-Apparat, das trans-Golgi Netzwerk (TGN), und das
multivesikuläre, späte Endosom. Für den Transport dieser abbauenden Enzyme
braucht es Rezeptorproteine, die die abbauenden Enzyme erkennen und ihren
Transport ermöglichen. Der Forschungsgruppe von Dr. Peter Pimpl aus der
Abteilung für Entwicklungsgenetik gelang es nun, diesen Teil des
Transportprozesses zu entschlüsseln.
Da solche
Prozesse innerhalb von Zellen sehr dynamisch und schnell ablaufen, entwickelten
die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler eine innovative und
zukunftsweisende Methode um die Rezeptorproteine „festzuhalten“. So war es
erstmals möglich, quasi in Zeitlupe die Interaktionen der Rezeptoren mit den
abbauenden Enzymen in lebenden Zellen zu untersuchen. Dabei wurde die
Bindungsregion der Rezeptoren durch sich selbstausbildende Immunkomplexe
festgehalten. Anschließend wurden die Interaktionen mit den Enzymen durch
hochauflösende spektromikroskopische Untersuchungen analysiert.
Hierbei
zeigte sich, dass die Rezeptoren entgegen früheren Vermutungen nur für den
Transport über einen bestimmten Abschnitt bis zum TGN verantwortlich sind,
während der Weitertransport zur Vakuole keine Rezeptoren erfordert. Die
Tübinger Forscher konnten diese Ergebnisse bestätigen, indem sie zeigten, dass
auch Enzyme, die nicht von den Rezeptoren erkannt werden, in die Vakuole
transportiert werden, wenn sie direkt in das TGN eingespeist werden.
Publikation:
Künzl, F.,
Früholz, S., Fäßler, F., Li, B., and Pimpl, P. (2016). Receptor-mediated
sorting of soluble vacuolar proteins ends at the trans-Golgi network/early
endosome. Nature Plants, DOI 10.1038/nplants.2016.17, Advance Online
Publication (AOP) on 07 March 2016.
Kontakt:
Dr. Peter
Pimpl
Universität
Tübingen
Zentrum für
Molekularbiologie der Pflanzen
Entwicklungsgenetik
Auf der
Morgenstelle 32 ∙ 72076 Tübingen
Telefon +49
7071 29-78889
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